Причиной денатурации белка не может быть

Содержание статьи

Денатурация белка

Нативная конформация белковых молекул не является жесткой, она довольно лабильна (от лат. labilis — скользящий) и при ряде воздействий может серьезно нарушаться. Денатурацией (от лат. denaturare — лишать природных свойств) белка называется такое нарушение его нативной конформации, которое сопровождается изменением его нативных свойств, но не разрывом пептидных связей.

Таким образом, денатурация белка может быть вызвана различными относительно мягкими воздействиями, приводящими к нарушению в его молекулах слабых взаимодействий — водородных, ионных связей и гидрофобных контактов, а также к разрыву ди- сульфидных связей, стабилизирующих нативную структуру белка. При этом нарушаются вторичная, третичная и четвертичная структуры белковых молекул, но не нарушаются ковалентные связи в полипептидной цепи, следовательно, не нарушается первичная структура белка.

К нарушению различных связей в большинстве белков приводит прежде всего их нагревание до температуры выше 50 °С, а также ультрафиолетовое и другие виды высокоэнергетического облучения, что обусловлено усилением колебаний атомов полипептидной цепи. Денатурацию белка способны вызвать даже механические воздействия, например сильное взбалтывание раствора белка.

Скорость и степень денатурации белков при нагревании прямо зависят от температуры нагревания и его продолжительности, а также от влажности белка: в водном растворе белки денатурируют гораздо быстрее, чем в высушенном состоянии.

Денатурация белков также может происходить вследствие какого- либо химического воздействия, например в присутствии некоторых органических растворителей (спирта, ацетона и др.), мочевины, ионов тяжелых металлов и др., а также в условиях экстремальных значений pH среды.

Сильные кислоты или щелочи влияют на ионизацию кислотных и основных групп, вызывая нарушение ионных и некоторых водородных связей в молекулах белков. Напоминающая своей структурой пептидные группы молекула мочевины (H2N-CO-NH2) конкурирует с этими и другими группами в белках за образование водородных связей, нарушая их систему. Органические растворители — спирты, фенолы и другие — также нарушают в белках систему водородных связей в результате конкуренции с функциональными группами белков за их образование. Кроме этого, органические растворители вследствие установления контактов с неполярными радикалами остатков аминокислот нарушают в белках гидрофобные взаимодействия. Высокие концентрации мочевины или органических растворителей вызывают нарушение структуры воды, что также приводит к ослаблению в белковых молекулах гидрофобных взаимодействий. Слабые взаимодействия нарушают и ионы тяжелых металлов.

Дисульфидные связи в белках разрушает 2-меркаптоэтанол:

При денатурации происходит изменение свойств белка и, в первую очередь, уменьшение его растворимости. Так, при кипячении белки коагулируют и выпадают из растворов в осадок в виде сгустков. Это происходит, например, при варке куриного яйца: если медленно нагревать яичный альбумин (белок яйца), он постепенно мутнеет и, наконец, превращается в вязкий сгусток (коагулирует). После охлаждения этот белок оказывается нерастворимым. Это изменение растворимости белка является необратимым.

Осаждение белков из растворов происходит также под воздействием белковых осадителей, в качестве которых применяют реактив Барнштейна (смесь растворов гидроксида натрия и сульфата меди), раствор трихлоруксусной кислоты, уксуснокислого свинца, таннина или др.

В процессе денатурации трехмерная структура белковой молекулы нарушается, полипептидная цепь полностью или частично развертывается, молекула приобретает гораздо более рыхлую структуру. Вследствие этого повышается вязкость данного белка в растворе. Кроме того, при денатурации уменьшается водопоглотительная способность белка, т.е. его способность к набуханию; могут появляться новые химические группы, например при воздействии 2-меркаптоэтанол а — SH-группы.

Так как специфические биологические функции белка возникают на уровне его третичной или четвертичной структуры, то денатурация, сопровождающаяся нарушением этих уровней структурной организации белка, приводит к частичной или полной потере белком своей биологической активности. Например, если воздействовать на находящийся в растворе фермент трипсин возрастающими концентрациями мочевины (типичного денатурирующего агента), то по мере нарушения его вторичной и третичной структур, которое сопровождается возрастанием характеристической вязкости раствора, происходит одновременное ослабление его каталитической функции; в конце концов фермент свою функцию полностью утрачивает. Если же мочевину постепенно удалить из раствора, например методом диализа, то происходит ренатурация денатурированного белка: нативная структура, а вместе с ней и каталитическая функция трипсина восстанавливаются.

Этот опыт является примером обратимой денатурации белков, при которой их нативная конформация и нативные свойства могут быть в той или иной степени восстановлены, если убрать из среды денатурирующий агент.

Однако хотя первичная структура белка при денатурации не нарушается, денатурационные изменения в белках в большинстве случаев являются необратимыми. Примером необратимой денатурации могут служить изменения, происходящие с белком куриного яйца при его варке.

Денатурация белков имеет большое значение в явлениях живого мира. Так, по мере старения организмов происходит постепенная, хотя и очень медленная, денатурация белков, сопровождающаяся снижением их гидрофильности. Примером подобной необратимой денатурации является старение семян, которые, даже при наиболее благоприятных условиях хранения, в конце концов, теряют способность к прорастанию.

Денатурация белков имеет место и очень важна в целом ряде процессов пищевой промышленности — при выпечке хлеба и кондитерских изделий, сушке макарон, изготовлении консервов и т.д. Денатурированные (частично разрушенные) белки, как правило, значительно легче усваиваются организмом, так как в процессе пищеварения они легче гидролизуются под воздействием специфических катализаторов — ферментов. Следовательно, денатурация белков, происходящая в ходе производства пищевых продуктов, а также приготовления пищи, имеет положительное значение, так как в результате нее повышается степень усвоения белков.

Источник

Белки

Белки – одни из основных питательных веществ – это важнейшие строительные блоки всех живых организмов. Иногда используется другое название белков – протеины (от греческого слова protos – «первый, самый важный»).

Состав белков

Белки содержат: углерод, кислород, водород, азот и серу. Помимо упомянутых элементов, некоторые белки могут также содержать: фосфор, железо, цинк, медь, марганец и йод.

Некоторые белки растворяются в воде, некоторые – в водных растворах кислот, оснований и солей, и ни один из них не растворяется в органических растворителях (кроме спирта).

При более высоких температурах белок сворачивается, т.е. происходит денатурация. В нормальных условиях этот необратимый процесс изменения структуры белковой молекулы можно наблюдать, например, путем варки яйца. Денатурация также может быть вызвана сильными кислотами и основаниями, солями тяжелых металлов или спиртом.

Основные строительные блоки белков – аминокислоты, объединяющиеся друг с другом с образованием многомолекулярных химических соединений со сложной структурой и высокой молекулярной массой. Поэтому белки различаются по структуре и свойствам в зависимости от количества аминокислот и их взаимного положения в молекуле. Комбинации двух или более молекул аминокислот называются пептидами (две молекулы аминокислот образуют дипептиды, три – трипептиды и т. д.).

Состав белков

Мы знаем 20 аминокислот, 8 из которых считаются незаменимыми для человеческого организма. Это так называемые экзогенные аминокислоты, которые должны поступать в организм с пищей. Их называют незаменимыми, потому что их нельзя заменить другими. К незаменимым аминокислотам относятся: лизин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан и фенилаланин, а также гистидин, который вырабатывается организмом, но в недостаточных количествах.

Вторая группа аминокислот – полуэкзогенные аминокислоты, которые могут образовываться в организме из экзогенных аминокислот. Например тирозин синтезируется в печени из фенилаланина, а цистеин образуется из метионина.

Третья группа включает эндогенные аминокислоты (они не являются незаменимыми),их организм может синтезировать сам. Это: глицин, аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, пролин, гидроксипролин и серин.

Классификация белков

Белки классифицируются по:

химической структуре;
биологической функции;
месту возникновения.

По своему химическому строению белки делятся на простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот, в то время как сложные белки, помимо аминокислот, также содержат небелковые соединения, так называемые простетические группы (остаток фосфорной кислоты, нуклеиновые кислоты, гем, атом тяжелых металлов, углеводы, липиды). К ним относятся фосфопротеины, нуклеопротеины, хромопротеины, металлопротеины, гликопротеины и липопротеины.

Классификация белков

Из-за различных функций отдельных белков их можно разделить на:

структурные белки – коллаген, эластин, кератин, гликопротеины;
ферментные белки – ферменты;
защитные белки – иммуноглобулины, фибриноген, интерферон;
транспортные белки – гемоглобин, альбумин плазмы, липопротеин, трансферрин;
белки, участвующие в сокращении – актин, миозин;
гормоны – инсулин, глюкагон, паратиреоидный гормон, кальцитонин;
белки клеточной мембраны.

По месту нахождения в пище белки можно разделить на:

животные белки, полученные из мяса, мясного ассорти, птицы, рыбы, молока, сыра, яиц;
растительные белки, полученные из зерновых продуктов, семян бобовых, картофеля, овощей и фруктов.

Содержание белка в мясе может колебаться в пределах 11-23% (например, свинина – 15-21%, говядина – 16-21%, субпродукты – 11-17%, птица – 18-23%, рыба – 16-19%. ). Растительные продукты содержат в среднем 1-2% белка (исключение составляют: зеленый горошек – 6% белка, брюссельская капуста – 5% белка, а горох, фасоль, чечевица и соевые бобы – 21-25% белка), а зерновые продукты – 7-14. % белков.

Источники белков в продуктах

Пищевая ценность белков животного и растительного происхождения

В зависимости от пищевой ценности различают:

полноценные белки;
частично дефектные белки;
дефектные белки.

Полноценные белки

Полноценные белки включают те, которые содержат все необходимые (экзогенные) аминокислоты в пропорциях, обеспечивающих их максимальное использование для синтеза белков собственного тела для роста молодых организмов и поддержания баланса азота у взрослых.

Это белки животного происхождения, такие как:

молоко и продукты из него;
мясо животных и продукты из них;
рыба;
птица и яйца (кроме желатина и фибрина – белков, бедных триптофаном).

Белки животного происхождения

Частично дефектные белки

Частично дефектные белки – это те, которые могут даже содержать все незаменимые аминокислоты, но некоторые из них находятся в недостаточном количестве, и поэтому их достаточно для поддержания жизни, но не для роста организма. Например, зерновые белки со слишком низким содержанием лизина.

Дефектные белки

Большинство растительных белков менее питательны, поскольку содержат меньше лизина, триптофана, метионина и валина. Дефектные белки растительного происхождения, содержат очень мало незаменимых аминокислот или вообще не содержат хотя бы одну незаменимую аминокислоту, не полностью используются для синтеза белков организма и не обеспечивают оптимальный рост молодых организмов или поддержание азотистого баланса у взрослых, часто даже не достаточного для поддержания жизни (например, желатин).

Только белок соевых бобов и других бобовых, а также орехов имеет относительно высокую пищевую ценность, но они не могут заменить 100% полезного животного белка, например, молочного белка. Однако степень биологической ценности растительных белков очень разнообразна. Биологическая ценность диетического белка измеряется содержанием в нем экзогенной аминокислоты, которое является самым низким; содержание этой аминокислоты определяет правильный синтез белка в организме.

Белки животного и растительного происхождения

При правильном питании взрослого человека половину необходимого количества белка должны составлять животные белки, а другая половина – белок, полученный из растительной пищи. В питании детей и подростков, а также беременных и кормящих женщин белки животного происхождения должны составлять 2/3 необходимого количества белка во всем дневном рационе.

Комбинируя продукты растительного и животного происхождения в одном приеме пищи, вы получаете ценные по аминокислотному составу продукты. Белки цельного молока прекрасно дополняют, например, неполные белки из зерновых продуктов, бедных лизином, треонином и триптофаном. Например, хлопья с молоком или молочный суп с лапшой, манная крупа в молоке.

В молочных продуктах (например, твороге и сычужных сырах) содержание серных аминокислот (метионина и цистеина) несколько ниже. Гораздо сложнее получить высокую биологическую ценность протеина (т.е.возможность использовать его для синтеза протеина тела) в веганской или вегетарианской диете, где необходимо правильно комбинировать растительные продукты.

Белок в молочных продуктах

Белок в вегетарианской диете

Знание аминокислотного состава отдельных белков позволяет разрабатывать комбинации белков чисто растительного происхождения или растительных продуктов с небольшими добавками животного белка (яйца, молоко), питательная ценность которых становится высокой.

Правильная комбинация, по крайней мере, двух типов растительного белка в пище может дополнить недостающие или недостаточные аминокислоты в одном белке теми же аминокислотами, которые в больших количествах содержатся в других белках, например, бобовые содержат много лизина, но мало метионина. а в злаках не хватает лизина и триптофана. Его дополняют почти все овощи, богатые лизином и триптофаном.

Составляя состав дневного рациона, не забывайте максимально пополнять белки (максимум с интервалом 4–6 часов). Во время более длительных перерывов между приемами пищи недостающие аминокислоты не восполняются, а часть белка расходуется на энергетические цели.

Переваривание белков в организме человека

Переваривание белков в организме человека начинается в желудке. Кислая среда вызывает денатурацию белка и набухание коллагена, эластина и кератина. В желудочном соке есть фермент пепсин, который разрывает пептидную связь в середине полипептидной цепи, разделяя ее на более короткие участки.

Переваренная пища в виде мелко измельченной мякоти попадает в двенадцатиперстную кишку, где находится панкреатический сок, содержащий ферменты трипсин, химотрипсин и эластазу, которые гидролизуют пептидные связи между аминокислотами. Сок поджелудочной железы также содержит карбоксипептидазы экзопептидазы, которые действуют на конце пептидной цепи и выделяют концевые аминокислоты.

Переваривание белков заканчивается в тонком кишечнике, где под действием аминопептидаз и дипептидаз происходит окончательный процесс расщепления пептидной цепи. Всасывание конечных продуктов переваривания белков (аминокислот) происходит в тонком кишечнике.

Переваривание белков в организме человека

Из клеток тонкой кишки аминокислоты попадают в кровь воротной вены, а оттуда в печень путем пассивной диффузии. Затем аминокислоты переносятся через кровь во все ткани и используются для синтеза белков организма. Непереваренные и / или неабсорбированные белки выводятся с фекалиями.

Роль белков в организме человека

Белки в организме играют очень важную и незаменимую роль.

Они используются для построения новых и восстановления изношенных клеток и тканей (без их участия рост, развитие организма, обновление тканей, устойчивость к заболеваниям, заживление ран невозможны).
Являются основным компонентом крови, лимфы и молока.
Являются частью иммунных тел, ферментов, катализирующих биохимические изменения, и жидкостей организма.
Участвуют в регулировании артериального давления и поддержании кислотно-щелочного баланса.
Действуют как переносчики некоторых витаминов и минералов.
Сжигаясь, они снабжают организм энергией (1 г белка = 4 ккал).

Потребность человека в белке

Потребности организма в белке зависят от возраста, пола, физиологического состояния и массы тела.

Молодые растущие организмы имеют более высокий уровень синтеза белка, что связано с построением новых структур. Согласно рекомендациям диетологов, взрослый (> 19 лет) должен потреблять около 0,8 г белка на 1 кг массы тела в день, поступающего из различных источников (т.е. смешанных белков – животных и растений). Более высокое потребление белка рекомендуется женщинам во время беременности (1,1 г / кг массы тела в сутки) и в период лактации (1,3 г / кг массы тела в сутки), а также детям и подросткам. В случае детей наибольшее количество белка должно содержаться в пище детей младшего возраста (младше 1 года).

В случае разнообразной диеты, содержащей мясо и другие источники животного белка, соблюдение минимальных требований к незаменимым аминокислотам не должно быть трудным. Минимальное количество порций пищи в пищевой пирамиде обеспечивает не менее 60 г белка: например, 1 стакан молока дает 8 г белка; одна порция фасоли (1 стакан) – около 2 г белка, одна порция овощей (1 стакан сырых или 1 стакан вареных) – 2 г белка.

Белок в пищевой пирамиде

Важность белка для здоровья человека: дефицит белка

Дефицит белка вызывает квашиоркор (угнетение роста и созревания, гипоальбуминемия, апатия, анорексия, изменения кожи, напоминающие пеллагру, жировая инфильтрация печени).

Дефицит белков особенно опасен для детей (они вызывают задержку роста и умственного развития, похудание) и беременных женщин (белок необходим для правильного роста и развития плода, для выработки большего количества крови для матери и ребенка).

Недополучение белков в утробе матери и у младенцев тормозит физическое и умственное развитие и повышает восприимчивость к инфекционным заболеваниям. Во время грудного вскармливания белок составляет основу увеличения производства молока.

В случае дефицита белка в пище подавляются или нарушаются многие обменные процессы, анемия, иммуносупрессия, атрофия мышечной ткани, дегенеративные изменения органов, общая слабость, апатия и потеря работоспособности.

Дефицит белка может быть следствием не только его недостатка или недостаточного поступления в пищу, но также его неправильного усвоения и усвоения (например, при заболеваниях печени и почек, хронической диарее).

Избыток белка

Избыток белка также не рекомендуется, потому что азот, неиспользованный для создания белков организма, должен выводиться из организма. Аммиак образуется в печени из иона амина (содержащего азот) и диоксида углерода, который, в свою очередь, превращается в мочевину и выводится почками.

Таким образом, избыток потребленного белка по отношению к потребностям организма увеличивает количество выделяемых азотных соединений и, таким образом, создает дополнительную нагрузку на почки и печень. Избыток белка у младенцев может вызвать диарею, симптомы ацидоза, обезвоживание, гипераммонемию и лихорадку.

Кроме того, чрезмерное потребление белка обычно связано с увеличением потребления мяса, мясного ассорти и сыра с высоким содержанием жира. Такая диета с высоким содержанием белка может превратиться в диету с высоким содержанием жиров, что может привести к развитию ожирения и дислипидемии (липидных нарушений), за которыми следует атеросклероз и гипертония.

Дислипидемия

Более того, при большом количестве белка в пище может нарушиться метаболизм одной из аминокислот – метионина, особенно при недостаточном поступлении витаминов группы В (особенно витамина В 6). Это приводит к увеличению выработки гомоцистеина, одного из основных факторов риска атеросклероза.

Продолжительное употребление высокобелковой диеты приводит к увеличению выведения кальция с мочой. Если к тому же высокобелковая диета не сопровождается увеличением поступления кальция и витамина D с продуктами, увеличивается риск остеопороза.

Чрезмерное потребление белка может привести к развитию камней в почках и подагре, поэтому рекомендуется употреблять нужное количество белка и использовать диету с высоким содержанием белка только при заболеваниях (например, кахексии, хронических заболеваниях печени).

Однако следует помнить, что человек не может накапливать запасы белка и поэтому должен потреблять их в рационе каждый день на необходимом уровне.

Источник