Гаг и оксипролин в моче нормы для детей

Анализ мочи на аминокислоты (33 показателя)

Комплексное исследование, направленное на определение содержания аминокислот и их производных в моче в целях диагностики врождённых и приобретенных нарушений аминокислотного обмена.

Состав комплекса: Аланин • Аргинин • Аспарагиновая кислота • Цитруллин • Глутаминовая кислота • Глицин • Метионин • Орнитин • Фенилаланин • Тирозин • Валин • Лейцин • Изолейцин • Серин • Аспарагин • Alpha-аминоадипиновая кислота • Глутамин • Таурин • Гистидин • Треонин • 1-метилгистидин • 3-метилгистидин • Gamma-аминомасляная кислота • Alpha-аминомасляная кислота • Лизин • Цистин • Триптофан • Гомоцистин • Фосфоэтаноламин • Фосфосерин • Этаноламин

Синонимы русские

Аминокислотный профиль, скрининг аминоацидопатий.

Синонимы английские

Amino acid profile, screening of aminoacidopathy.

Метод исследования

Высокоэффективная жидкостная хроматография.

Единицы измерения

Ммоль/моль креат. (миллимоль на моль креатинина).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Среднюю порцию утренней мочи.

Как правильно подготовиться к исследованию?

  • Исключить из рациона алкоголь в течение 24 часов до исследования.
  • Исключить прием мочегонных препаратов в течение 48 часов до сбора мочи (по согласованию с врачом).

Общая информация об исследовании

Аминокислоты – это органические соединения, которые являются основными структурными компонентами белков. В свободном или связанном состоянии они участвуют в ферментативных реакциях, гормональных процессах, выполняют роль нейротрансмиттеров, участвуют в метаболизме холестерола, регуляции рН, контроле воспалительных реакций.

Всего в составе белковых молекул в организме человека было обнаружено 20 аминокислот, из которых часть является незаменимыми, то есть они не синтезируются в организме и должны постоянно присутствовать в употребляемой человеком пище. К незаменимым аминокислотам относятся лизин, гистидин, аргинин, треонин, валин, метионин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин. К заменимым относятся аланин, аргинин, цистин, цистеин, гистидин, глицин, серин, аспарагиновая кислота, тирозин, пролин, оксипролин, глутаминовая кислота. Помимо этого, известен ряд аминокислот, которые являются производными и важными биологическими компонентами других аминокислот.

Анализ аминокислот в моче позволяет оценить их качественный и количественный состав, получить информацию об имеющемся дисбалансе, что может свидетельствовать о пищевых и метаболических нарушениях, лежащих в основе большого числа заболеваний. Следует отметить, что снижение количества той или иной аминокислоты в моче происходит раньше, чем в плазме крови. Учитывая эти обстоятельства и доступность исходного биоматериала, определение аминокислот в моче может быть рекомендовано для оценки ранних изменений аминокислотного состава.

Для определения качественного и количественного состава аминокислот в моче используется метод высокоэффективной жидкостной хроматографии. Он относится к современным хроматографическим методам анализа. Хроматография – это метод разделения и определения веществ, основанный на распределении компонентов между двумя фазами – подвижной и неподвижной. Жидкостная хроматография – метод разделения и анализа сложных смесей веществ, в котором подвижной фазой является жидкость. Он позволяет разделить и выявить количественно более широкий круг веществ с различной молекулярной массой и размерами, в данном случае аминокислот в моче. Исследуются следующие аминокислоты и их производные.

Аланин является одним из источников синтеза глюкозы и регулятором уровня сахара в крови, а также важным энергетическим компонентом для органов центральной нервной системы.

Аргинин участвует в ряде ферментативных реакций и выведении из организма остаточного азота в составе мочевины, креатинина, орнитина, в репаративных процессах.

Аспарагиновая кислота участвует в реакцияхцикла переаминирования и мочевины, синтезе пуриновых и пиримидиновых оснований, регуляции синтеза иммуноглобулинов.

Цитруллин участвует в стимуляции процессов иммунной системы, в процессах детоксикации в печени.

Глутаминовая кислота является нейромедиаторной аминокислотой, стимулирующей передачу возбуждения в синапсах центральной нервной системы. Участвует в обмене белков, углеводов, окислительно-восстановительных процессах, детоксикационных процессах и выведении аммиака из организма. Также принимает участие в синтезе других аминокислот, ацетилхолина, АТФ (аденозинтрифостфата), в переносе ионов калия, входит в состав скелетной мускулатуры.

Глицин является нейромедиаторной аминокислотой, регулирующей процессы торможения и возбуждения в центральной нервной системе. Участвует в выработке порфиринов, пуриновых оснований. Повышает обменные процессы в головном мозге, улучшает умственную работоспособность.

Метионин – это аминокислота, которая необходима для синтеза адреналина, холина. Участвует в обмене жиров, фосфолипидов, витаминов, активирует действие гормонов, ферментов, белков. Является источником серы в выработке серосодержащих аминокислот, в частности цистеина. Метионин также обеспечивает процессы детоксикации, способствует пищеварению, является одним из источников синтеза глюкозы.

Орнитин участвует в синтезе мочевины, снижении концентрации аммиака в плазме крови, регулирует кислотно-щелочной баланс в организме человека. Необходим для синтеза и высвобождения инсулина и соматотропного гормона, для нормального функционирования иммунной системы.

Фенилаланин необходим для синтеза нейромедиаторов: адреналина, норадреналина, допамина. Улучшает работу центральной нервной системы, функционирование щитовидной железы.

Аминокислота тирозин необходима в биосинтезе меланинов, дофамина, адреналина, гормонов щитовидной железы. Улучшает работу надпочечников, щитовидной железы, гипофиза.

Валин является важным источником для функционирования мышечной ткани, участвует в поддержании баланса азота в организме, регулирует восстановительные процессы в поврежденных тканях.

Лейцин является важным компонентом в синтезе холестерина, других стероидов и гормона роста и, следовательно, участвует в процессах регенерации тканей и органов.

Изолейцин участвует в энергетических процессах организма, регулирует уровень глюкозы в крови, необходим для синтеза гемоглобина и также участвует в регенерации кожи, мышечной, хрящевой и костной тканей.

Гидроксипролин является компонентом большинства органов и тканей организма человека, входит в состав коллагена.

Аминокислота серин необходима для синтеза пуриновых и пиримидиновых оснований, а также для ряда других аминокислот (цистеина, метионина, глицина). Участвует в обмене жирных кислот и жиров, в функционировании некоторых ферментов.

Аспарагин является важным регулятором процессов, происходящих в центральной нервной системе (возбуждение-торможение), участвует в метаболизме и синтезе аминокислот в печени.

Альфа-аминоадипиновая кислота является одним из продуктов конечного обмена аминокислот.

Глутамин участвует в синтезе углеводов, других аминокислот, нуклеиновых кислот, ферментов. Обеспечивает поддержание кислотно-щелочного равновесия, необходим для синтеза белков скелетной и гладкомышечной мускулатуры, обладает антиоксидантной активностью.

Таурин способствует увеличению энергетической активности клеток, участвует в процессах заживления и регенерации, нормализует функциональное состояние клеточных мембран.

Гистидин является исходным веществом при синтезе гистамина, мышечных белков, большого числа ферментов. Входит в состав гемоглобина, участвует в процессах регенерации и роста тканей.

Треонин необходим в синтезе коллагена и эластина, регулирует обмен веществ за счет участия в функционировании работы печени, белковом и жировом обмене.

Читайте также:  Болит и кружится голова давление в норме что может быть

1-метилгистидин и 3-метилгистидин являются одними из показателей распада белков мышечной ткани.

Гамма-аминомасляная кислота в основном содержится в центральной нервной системе и головном мозге. Участвует в обменных процессах в данных органах, в процессах нейромедиаторной передачи импульсов, оказывая тормозящее действие на нервную активность, а также играет роль в метаболизме глюкозы.

Альфа-аминомасляная кислота участвует в синтезе некоторых белков и является продуктом биосинтеза офтальмовой кислоты, являющейся структурным компонентом хрусталика глаза.

Пролин входит в состав большинства белков, а также является компонентом инсулина, адренокортикотропного гормона, коллагена. Способствует восстановлению кожи, соединительной ткани.

Лизин входит в состав большинства белков, необходим дляроста, восстановления тканей, синтеза гормонов, ферментов, антител, синтеза коллагена.

Цистин является компонентом множества белков и донором тиольных групп для пептидов, что играет важную роль в их метаболизме и биологической активности. Входит в состав инсулина, соматотропного гормона.

Для чего используется исследование?

  • Для диагностики аминокислотного состава мочи.
  • Для диагностики врождённых и приобретенных нарушений аминокислотного обмена.
  • Для диагностики первичных аминоацидопатий.
  • Для скрининговой диагностики вторичных аминоацидопатий.
  • Для контроля проводимой лекарственной терапии.
  • Для оценки нутритивного статуса.

Когда назначается исследование?

  • При подозрении на нарушение аминокислотного обмена, аминоацидопатии.
  • При нарушении питания, диете, приеме белковых препаратов, гормональных веществ.
  • При подозрении на нарушение обмена, состава аминокислот в организме человека.
  • При подозрении на врождённые и приобретенные аминоацидопатии.

Что означают результаты?

Референсные значения (ммоль/моль креат.)

Аминокислота

1-3 года

3-6 лет

6-9 лет

9-18 лет

18 лет и
старше

1-метилгистидин (1MHIS)

15 — 177

5 — 397

7 — 217

7 — 230

5,5 — 195

3-метилгистидин (3MHIS)

6 — 175

1 — 289

0,3 — 173

0,3 — 85

1,6 — 87

Аланин (ALA)

8 — 144

7 — 86

6,5 — 104

5,5 — 96

3,2 — 76

Alpha-аминоадипиновая к-та
(AAA)

0,4 — 43

0,8 — 15

0,5 — 26

0,3 — 34

0,3 — 13

Alpha-аминомасляная к-та
(AABA)

0,4 — 14

0,5 — 6,4

0,3 — 13

0,4 — 7,1

0,2 — 10,6

Аргинин (ARG)

2 — 40,5

1,5 — 45

1,2 — 38

0,5 — 23

0,5 — 24

Аспарагин (ASN)

3 — 83,5

1 — 71,5

1 — 65

0,5 — 57

0,5 — 60

Аспарагиновая кислота (ASP)

1 — 22

0,5 — 23

0,3 — 24

0,3 — 28

0,2 — 20

Валин (VAL)

0,8 — 20,3

0,4 — 14

0,4 — 9,5

0,3 — 9

0,3 — 7,5

Gamma-аминомасляная к-та (GABA)

1,9 — 130

0,5 — 100

0,4 — 35

0,3 — 40

0,3 — 25

Гистидин (HIS)

27 — 290

20 — 285

20 — 185

17 — 210

8 — 150

Глицин (GLY)

19 — 460

19 — 265

19 — 290

16 — 295

11 — 210

Глутамин (GLN)

4 — 155

5 — 104

5 — 95

4 — 87

2 — 53

Глутаминовая кислота (GLU)

0,9 — 53,5

0,6 — 30

0,5 — 22

0,6 — 13

0,3 — 20

Гомоцистин (HCY)

0,6 — 55

0,2 — 12

0,2 — 25

0,3 — 40

0,3 — 10

Изолейцин (ILEU)

0,4 — 16,5

0,5 — 29,5

0,4 — 16

0,25 — 14

0,3 — 7

Лейцин (LEU)

0,9 — 20,3

0,9 — 17,8

0,9 — 8,7

0,2 — 9,2

0,4 — 7,4

Лизин (LYS)

6 — 143

3,1 — 97

2,3 — 59

1,5 — 55

1,3 — 45

Метионин (MET)

1,5 — 14

0,7 — 19,6

0,6 — 20,8

0,4 — 10,5

0,4 — 9,5

Орнитин (ORN)

0,9 — 30

0,8 — 27,2

0,5 — 18

0,5 — 19,8

0,3 — 14

Серин (SER)

3,7 — 161

15,7 — 115

9 — 102

9,2 — 83

5,3 — 58

Таурин (TAU)

16,5 — 390

13,8 — 335

13 — 282

12,9 — 300

6 — 240

Тирозин (TYR)

1,15 — 41,1

1,1 — 21

1,3 — 23

1 — 17,8

0,5 — 12,5

Треонин (THRE)

2,4 — 68

3,1 — 55

2,6 — 39

2,5 — 40

1,6 — 23,5

Триптофан (TRP)

2 — 49

1,5 — 42

1,5 — 47

0,8 — 45

0,8 — 20

Фенилаланин (PHE)

1,4 — 21,5

0,8 — 19

0,8 — 17

0,7 — 12

0,4 — 7,5

Фосфосерин (PSE)

2,2 — 17,8

1,2 — 30

1,2 — 17,7

0,8 — 16,3

0,6 — 14

Фосфаэтаноламин (PET)

1,6 — 118

1,8 — 131

1,5 — 110

1 — 55

0,6 — 46

Цистин (CYS)

1,7 — 12,2

0,9 — 9,8

0,8 — 7,3

0,6 — 7,2

0,5 — 8,7

Цитруллин (CIT)

0,35 — 8,7

0,3 — 5

0,4 — 4,8

0,2 — 5,1

0,15 — 5,4

Этаноламин (ETA)

14 — 129

6,5 — 134

8 — 105

4 — 131

4,5 — 94

Причины повышения и понижения:

  • сердечно-сосудистые заболевания;
  • сердечная недостаточность;
  • эпилепсия;
  • депрессии;
  • тревожность;
  • бессонница;
  • энцефалопатии;
  • синдром хронической усталости;
  • рассеянный склероз;
  • ревматоидный артрит;
  • эректильная дисфункция;
  • хронические заболевания почек;
  • хронические заболевания печени;
  • сахарный диабет;
  • диета, голодание;
  • множественные травмы;
  • ожоги.

Что может влиять на результат?

  • Возраст;
  • пол;
  • диета и употребляемая пища;
  • лекарственные препараты, в частности белковые и гормональные препараты, биологически активные добавки;
  • голодание;
  • прием алкоголя.



Также рекомендуется

[06-011] Белковые фракции в сыворотке

[06-034] Мочевина в сыворотке

[06-021] Креатинин в сыворотке (с определением СКФ)

[06-038] Белок общий в моче

[06-057] Креатинин в суточной моче

Кто назначает исследование?

Терапевт, врач общей практики, педиатр, нефролог, анестезиолог-реаниматолог, неонатолог, ревматолог, хирург.

Литература

  • Amino acids. In The Metabolic and Molecular Bases of Inherited Disease. Eighth edition. Edited by CR Scriver, AL Beaudet, WS Sly, et al. New York, McGraw-Hill, 2001, pp 1667-2105.
  • Camargo SMR, Bockenhauer D, Kleta R: Aminoacidurias: Clinical and molecular aspects. Kidney Int 2008;73:918-925.
  • Fauci, Braunwald, Kasper, Hauser, Longo, Jameson, Loscalzo Harrison’s principles of internal medicine, 17th edition, 2009.
  • Шаповалова Е.Н., Пирогов А.В. Хроматографические методы анализа. Методическое пособие для специального курса. – Москва, 2007.

Источник

НЕКОТОРЫЕ БИОХИМИЧЕСКИЕ ПОКАЗАТЕЛИ В ДИАГНОСТИКЕ НАСЛЕДСТВЕННЫХ КОЛЛАГЕНОПАТИЙ — Международный журна

НЕКОТОРЫЕ БИОХИМИЧЕСКИЕ ПОКАЗАТЕЛИ В ДИАГНОСТИКЕ НАСЛЕДСТВЕННЫХ КОЛЛАГЕНОПАТИЙ

  • Авторы
  • Резюме
  • Файлы
  • Ключевые слова
  • Литература

Аскерова Т.А.

1

Ягубова В.И.

Читайте также:  Нормы обязательных резервов не могут превышать

1

Велиева Г.А.

1

Гасанова Г.Т.

2

1 Азербайджанский медицинский университет

2 Республиканская больница

Исследовали биохимические показатели сывороточного оксипролина (ОП) и глюкзамин­гли­ка­нов (ГАГ) в крови и моче среди больных с наследственными коллагенопатиями. Для оценки этих пока­за­телей исследовали кровь и мочу 172 больных с диагнозом наследственные коллагенопатии. ОП иссле­довали спектрофотометрическим методом на аппарате Mini-Screen при длине волны 558 нм. Различные формы ГАГ в моче изучали электрофорезом на ацетат-целлозных пленках. Количество ГАГ в крови исследовали иммуноферментным методом с помощью теста фирмы BlueGene Biotech (China). В результате исследований выявлено, что у 53,5 % больных уровень ГАГ был 2 раза выше нор­мы. У 18,6 % обследованных этот показатель был ниже по сравнению с контрольной группой. Примерно у половины (49,3 %) больных экскреция ОП в суточной моче была значительной и превышала должную величину более чем в 2 раза. Значительные изменения установлены, также при исследовании этих пока­за­телей в крови. Установлено, что количество ОП может определиться в низких и высоких значениях. Данные показатели ГАГ же были в 1,7 раз выше по сравнению с контрольной группой. Резюмируя вышеуказанные данные, можно отметить, что среди диагностических тестов важная роль принадлежит определению ОП и ГАГ в крови.

наследственные коллaгенопатии

оксипрoлин

глюкозамингликаны

1. Азизова Х.Н., Аскерова Т.А., Дадашова А.Р. Некоторые биохимические по­казатели в диагностике нас­лед­ст­венных и вторичных колла­ге­нопатий // Азербайджанский медицинский журнал. – 2014. – № 2. – Р. 111–115.

2. Аскерова Т.А., Гулиев В.Г., Гасанова Г.Т, Гасанова Ш.И. Биохимические особенности не­­которых наследственных коллагенозов // Azərbaycan Tibb Jurnalı. – 2006. – № 3. – Р. 70–72.

3. Генова О.А., Такицкая Е.В., Учайкина Р.В., Козлов В.К. Состояние репродуктивной системы у подростков с маркерами недифференциро­ванной дисплазии соединительной ткани // Дальневосточный медицин­ский журнал. – 2010. – № 4. – C. 55–59.

4. Говоров С.С. Клиника, морфологическая характеристика изменений аор­ты при синдроме Марфана у детей и взрослых // Детские болезни сердца и сосудов. – 2010. – № 1. – C. 52–56.

5. Кадурина Т.И. Наследственные коллагенопатии (клиника, диагностика, диспансериза­ция). – Санкт-Петербург. – 2000. – 274 с.

6. Кадурина Т.И. Дисплазии соединительной ткани у детей (клиника, диагностика, лечение): диссертация доктора медицинских наук. – Санкт-Петербург, 2003. – 355 с.

7. Махмудян Д.А. Частота и характер изменений почек у лиц с дисплазией соединительной ткани при различном уровне артериального давления. Дисс… канд. мед. наук. –Новосибирск, 2003. –127 с.

8. Шараев П.Н. Метод определения свободного оксипролина в сыворотке крови // Лабора­торное дело. – 1986. – C. 379–381.

9. Agretti P., De Marco G., Biagioni M., Iannelli A., Marigliano M. Sporadic congenital non­autoimmune hyperthyroidis, caused by P639S mutation in thyrotropin reseptor gene // Eur. J. Pediatr. – 2012 Yul. – Vol. 171, № 7. – P. 113–1137.

10. Bakiler A.R., Aydogdu S.A., Erisen S. Yenigun A., Atay Y. A case of mitral papillary muscle rupture due to blunt chest trauma // Turk J. Pediatr, 2011 Jan-Fev, Vol. 53, № 1. – Р. 97–99.

11. Cardenas D.C., Bello C.C., Urife G.P., Romero G.W., Gonzalez B.S.Acguired reactive per­fo­rating collagenosis, report of two cases // Rev. Med. Chil. – 2010 Oct. – Vol. 138, № 10. – P. 1281–1284.

12. Cnanary P., Venugopal V., Sangitha C., Rajogopalan V., Pandurangan C.N. A giant variant of agenized reactive perforating collagenosis associated with hydronephrosis successfulul treat­ment with allopurinol // Int. J. Dermatol. – 2009 Fev. – Vol. 48, № 2. – P. 204–206.

Для наследственных коллагенопатий характерна относительно частая встречаемость патологий как в педиатрической, так и в терапевтической практике, проградиентность течения, полиорганность поражения выраженный клинический полиморфизм, ранняя инвалидизация и даже смерть больных в молодом возрасте [4, 9].

Как известно, коллагены являются семейством внеклеточных матриксных белков, играющих важную роль в поддержании целостности органов и тканей, водно-солевого равновесия участвующих в процессах иммунологической защиты организма, заживлении ран, переломов костей, агрегации тромбоцитов и др. [5–7]. Мутации в генах, отвечающих за синтез этих белков, или дефицит активности посттрансляционных ферментов синтеза коллагенов приводят к возникновению таких наследственных болезней, как несовершенный остеогенез, некоторые типы синдрома Элерса – Данлоса, синдром Марфана, синдром Альпорте, дистрофические формы буллезного эпидермолиза, значительное число хондродисплазии, сходные мутации обнаружены также при остеоартрозе, различных вариантах остеопороза и др. [10, 11]. Другой серьезной проблемой практической медицины считаются болезни, сопровождающиеся избыточным синтезом коллагена, что приводит к развитию фиброза легких, печени и почек. В основе этих заболеваний лежат генетические дефекты, сопровождающиеся снижением активности ферментов, принимающие участие в распаде коллагеновых белков [12]. При изучении биохимических показателей коллагенопатии было показано, что уровень оксипролина (ОП) в крови, экскреция его с мочой вместе с его метаболитами коллагенов, а также глюкозамингликанов (ГАГ) в указанных биохимических материалах метаболитов, основного вещества соединительной ткани (СТ), изменяется закономерно в зависимости от возраста клинических и генетических форм заболевания.

Основной диагностический показатель наследственных коллагенопатий глюкозамингликаны (ГАГ) по химической структуре являются линейными полимерами содержащими аминосахар (N-ацетилированный или N-сульфатированный) и уроновую или идуроновую кислоту, образующие специфические для каждого типа дисахаридазные единицы. Посредством цепей глюкозамингликанов и стержневого белка протеогликаны взаимодействуют с коллагеновыми белками, фибронектином, протеиназами, ростовыми факторами, нейромедиаторами, гормонами, липопротеидами, мембранными рецепторами и ионами.

Глюкозамингликаны разделяют на две неоднородные группы – несульфатированные (гиалуроновая кислота, хондроитин) и сульфатированные. Последние представлены гепарансульфатом, который по своим химическим свойствам сходен с гепарином, хондроитин-4-сульфатом, хондроитин-6-сульфатом (для обоих соединений характерно наличие дисахаридазной единицы, состоящей из N-ацетил, Д-галактозамин и Д-глюкуроновой кислоты), дерматансульфатом, в котором повторяющаяся дисахаридазная единица содержит сульфатированный N-ацетил, Д-галактозамин и L-идуроновую кислоту, гепарином и кератансульфатом. Последний, однако, не является истинным глюкозамингликаном, так как не содержит уроновой кислоты. Соотношение глюкозамингликанов в разных типах тканей варьируется.

Другим показателем обмена коллагена является оксипролин. Оксипролин – одна из основных аминокислот коллагена, что позволяет считать его маркером, отражающим катаболизм этого белка. Около 20 % оксипролинсодержащих пептидов, высвобождаемых из коллагеновых молекул, экскретируются с мочой, а 80 % метаболизируются в печени. Практически 90 % оксипролина мочи является компонентом пептидов небольшой молекулярной массы, а около 9 % большой (преимущественно фрагментов N-концевых пропептидов проколлагена I типа). В свободном виде находится только 1,0 % оксипролина. Поэтому увеличение количества свободного и, соответственно, снижение уровня связанного оксипролина может косвенно свидетельствовать о нарушении синтеза коллагена.

Генетические дефекты синтеза коллагена приводят к уменьшению числа легко растворимого коллагена. Именно поэтому у пациентов с наследственными коллагенопатиями отмечается достоверное повышение количества оксипролина в суточной моче, выраженность которого коррелирует с тяжестью патологического процесса.

Изучение наследственных коллагенопатий в Азербайджанской Республике показало распространение этой патологии. В эндемических очагах республики уровень наследственных коллагенопатий составляет 15 %. Поэтому разработка комплексных методов диагностики для нашей республики является очень важной и актуальной [1, 2].

Читайте также:  Если давление в норме может быть плохое экг

Таким образом, целью данной работы является исследование биохимических показателей метаболитов коллагена и основного вещества СТ среди больных с наследственнными коллагенопатиями.

Материалы и методы исследования

Собственные наблюдения составили 172 больных в основном с диагнозом синдрома Марфана, несовершенного остеогенеза и семейного пролапса митрального клапана в возрасте от 2 до 39 лет – 80 женщин и 92 мужчин из 110 семей, а также их 120 здоровых родственников I и II степени родства. Контрольную группу составили 20 здоровых лиц в возрасте от 2 до 39 лет. Клинический протокол обследования семей включал: данные анамнеза жизни и болезни, анализ первичной медицинской документации пробанда и членов его семьи, составление родословных и результаты лабораторных методов исследования. Клинический диагноз больных был поставлен врачами. Для диагноза наследственных коллагенопатий исследовали определение оксипролина по П.Н. Шараеву (1981) [8]. Количество и различные формы глюкозамингликанов в моче электрофорезом на ацетат и целлюлозных пленках [3]. Количественный анализ глюкозамингликанов исследовали иммуноферментным методом с помощью теста фирмы BlueGene Biotech (China).

Результаты исследования и их обсуждение

В табл. 1 представлены показатели экскреции оксипролина в суточной моче больных с коллагенопатиями. Среди обследованных было выделено три группы: с уровнем анализированных показателей 100 % (I группа); 150 % (II группа) и более 150 % (III группа).

Проведенный анализ выявил у большинства обследованных (у 129 из 172 (75 %)) повышение выделения с суточной мочой ОП, которое отражал процесс катаболизма и синтеза коллагена. Примерно у половины (49,3 %) больных детей экскреция ОП была значительной и превышала должную величину более чем в 2 раза. Практически у трети (29,6 %) пациентов повышение этого показателя было умеренным и составило в среднем 122,1 ± 1,9 мг/сут. У четверти (25,0 %) обследованных выявлено снижение экскреции ОП, что может свидетельствовать об угнетении резорбции коллагена у этих больных. С другой стороны, с увеличением возраста больных и продолжительностью клинического течения болезни наблюдаются более высокие нарушения в обмене коллагена. В табл. 2 представлены данные глюкозамингликанов в суточной моче у больных с коллагенопатиями.

Как видно из таблицы, среди 172 обследованных больных у 140 (81,4 %) экскреция глюкозамингликанов с мочой выше по сравнению с контрольной группой. В этой группе больных полученные данные показывают активацию катаболизма межклеточных соединительной ткани. У 53,5 % больных уровень ГАГ был в 2 раза выше нормы. Однако у 18,6 % обследованных уровень ГАГ по сравнению с контрольной группой было ниже. А это показывает о низком межклеточном катаболизме соединительной ткани. Во второй группе установлено увеличение количества оксипролина и глюкозамингликанов одновременно. В группе больных, где уровень ГАГ был ниже 100 %, наблюдали повышение ОП в суточной моче. Такая комбинация биохимических показателей выявила у больных тяжелое течение заболевания. У больных с высоким содержанием (до > 150 %) ГАГ в суточной моче выявляли также снижение ОП более 100 % и клиническое течение заболевания было более мягким. Наличие достоверной взаимосвязи между изолированным нарушением экскреции ГАГ в суточной моче и тяжестью клинической картины заболевание показывает важность исследования данных биохимических показателей.

В следующей табл. 3 представлены показатели ОП и ГАГ в крови среди обследованных больных.

Количество сывороточного ОП среди больных выявлено в двух диапазонах. Больные, имеющие низкий уровень оксипролина и лица с повышенными показателями. Среди больных низкий уровень оксипролина было 51,1 ± 1,28 мкг % (10,1–109,7). Данный показатель ниже на 4,6 раз по сравнению с контрольной группой. Низкий уровень ОП в крови сопровождается повышенной экскрецией оксипролина в суточной моче. Повышенный уровень ОП в крови колебался от 181,0 до 359,2, в среднем 225,6 ± 4,11. Сравнение этих данных с контрольной группой показало, что здесь изменения незначительные. Уровень ГАГ же среди обследованных было 11,2 ± 4,75 мкг %. Данный показатель был повышен на 1,7 раз по сравнению с контрольной группой. Количество ГАГ в крови было ниже от показателей установленных в суточной моче.

Таблица 1

Экскреция оксипролина в суточной моче больных с коллагенопатиями

Группы

n

%

ОР в суточной моче, мг/сут

Норма

P

I группа – до 100 %

43

25,0

42,07 ± 2,01

59,05 ± 2,19

< 0,001

II группа – до 150 %

51

29,06

70,28 ± 3,39

57,54 ± 2,67

< 0,001

III > 150 %

78

46,03

142,54 ± 5,88

62,54 ± 1,35

< 0,001

Всего

72

100

255 ± 11,28

179,0 ± 6,21

< 0,001

Примечание. n – количество больных; P – достоверность показателей.

Таблица 2

Экскреции глюкозамингликанов в суточной моче больных с коллагенопатиями

Группы

n

%

ГАГ в суточной моче, мг/сут

Норма

мг/сут

P

% кД

ГАГ

I группа – до 100 %

32

18,6

4,37 ± 0,19

59,05 ± 2,19

< 0,001

79,9 ± 3,05

II группа – до 150 %

48

27,9

6,67 ± 0,21

57,54 ± 2,67

< 0,001

122,4 ± 2,17

III > 150 %

92

53,5

12,24 ± 0,44

62,54 ± 1,35

< 0,01

238,1 ± 7,04

Всего

172

100

23,28 ± 1,19

179,0 ± 6,21

< 0,001

440,0 ± 7,04

Примечание. n – количество больных; % кД ГАГ – степень отклонения от показателей контрольной группы экскреции ГАГ, выраженная в процентах.

Таблица 3

Биохимические показатели ОП и ГАГ в крови среди больных с коллагенопатиями

Обследованные больные

Контрольная группа,

n = 20 мкг %

Больные с низким содержанием ОП, мкг %

Больные с высоким содержанием ОП, мкг %

Количество ГАГ в крови, мг %

Контрольная группа,

n = 20 мкг %

Больные с наследственными коллагенопатиями, n = 172

234,5 ± 14,73

(180,6–384,3)

51,1 ± 1,28

(10,1–109,7)

225,6 ± 4,11

(181,0–359,0)

11,2 ± 4,75

6,6 ± 2,79

Таким образом, выявление наследственных коллагенопатий возможно только на основании комплексных диагностических тестов исследования в крови и мочи. Резюмируя вышеуказанные данные можно отметить, что среди диагностических тестов важная роль принадлежит ОП и ГАГ.

Библиографическая ссылка

Аскерова Т.А., Ягубова В.И., Велиева Г.А., Гасанова Г.Т. НЕКОТОРЫЕ БИОХИМИЧЕСКИЕ ПОКАЗАТЕЛИ В ДИАГНОСТИКЕ НАСЛЕДСТВЕННЫХ КОЛЛАГЕНОПАТИЙ // Международный журнал прикладных и фундаментальных исследований. – 2017. – № 8-1. – С. 48-51;
URL: https://applied-research.ru/ru/article/view?id=11757 (дата обращения: 13.02.2021).

Предлагаем вашему вниманию журналы, издающиеся в издательстве «Академия Естествознания»

(Высокий импакт-фактор РИНЦ, тематика журналов охватывает все научные направления)

Источник