Что может являться причиной денатурации

ДЕНАТУРАЦИЯ

ДЕНАТУРАЦИЯ — существенные изменения природных свойств вещества под влиянием химических или физических воздействий. Термин «денатурация» применяется обычно к белкам (см.). Нарушение нативной уникальной структуры под влиянием повышения температуры, высокого гидростатического давления, ультразвука, ионизирующих излучений, резких сдвигов pH, добавления некоторых химических веществ, разрывающих нековалентные связи (напр., мочевины, солей гуанидина, трифторуксусной или трихлоруксусной к-т), называется общим термином «денатурация белков». Молекуле нативного белка свойственна внутренняя упорядоченность, поддерживаемая системой нековалентных связей между многочисленными структурными элементами. При Денатурации такая упорядоченность нарушается. Ковалентные (химические) связи в молекуле белка при Денатурации не затрагиваются, и первичная структура белка сохраняется. Структуры высоких порядков — вторичная или третичная — нарушаются полностью или в значительной степени. Изменение нативного состояния молекул, аналогичное Денатурации белков, известно также и для нуклеиновых кислот (см.).

Биологически активные белки — ферменты, антитела и др.— при Д. инактивируются. Причиной этого является то, что в процессе Д. нарушаются активные центры — точно организованные участки белковых молекул, непосредственно ответственные за соответствующую биол, функцию. Физ.-хим. изменения, сопровождающие Д., также связаны с нарушением упорядоченной структуры белка. Так, при Д. нарушаются (в различной степени) спирализованные участки полипептидной цепи, что фиксируется соответствующими спектрополяриметрическими сдвигами. Переход полипептидной цепи белка из плотно упакованного в беспорядочное и подвижное состояние вызывает изменение вязкости и других гидродинамических свойств их р-ров. В состоянии Д., когда полипептидная цепь становится более подвижной, общая реактивность хим. групп увеличивается. Нетитрующиеся (т. е. не вступающие в реакцию) сульфгидрильные (SH-) и некоторые другие группы, присутствующие во многих нативных белках, обычно титруются после Д. Взаимодействие белков с нек-рыми красителями резко усиливается в результате Д. Из-за повышения доступности и увеличения реактивности различных хим. групп при Д. очень сильно возрастает степень взаимодействия между отдельными белковыми молекулами. В денатурированном состоянии белки легко агрегируют, т. е. денатурированные белки легко осаждаются, свертываются или же латинизируются. Для сохранения белка в растворенном состоянии после Д. приходится применять солюбилизирующие вещества — детергенты (см.), мочевину и др.

Читайте также:  По какой причине может быть плохая моча у беременной

Д. белков обычно сопровождается значительным увеличением теплосодержания и энтропии (см. Термодинамика), хотя эти изменения зависят от условий среды. В простейших случаях система при Д., по-видимому, содержит всего две формы белка — нативную и полностью денатурированную. По мере Д. белок переходит из одной формы в другую без заметного образования каких-либо промежуточных форм и, следовательно, весь денатурационный переход белковой молекулы протекает как единый скачок. В других случаях кинетика денатурации указывает на образование в ходе реакции нескольких относительно стабильных не нативных форм белка, что соответствует более сложной схеме перехода. Но если при Д. молекула белка претерпевает несколько конформационных превращений, то каждое из них является кооперативным, т. е. включает большое число взаимозависимых реакций, заключающихся в образовании и разрыве нековалентных связей.

В прошлом Д. рассматривали как необратимый процесс, как переход белка в состояние, имеющее минимальный уровень свободной энергии. Теперь хорошо известно, что Д. обратима. Фактически наступающая необратимость создается, как оказалось, сопутствующими реакциями — агрегацией белка, окислением SH-групп с образованием новых дисульфидных (S—S) связей и пр. Если эти реакции в достаточной мере исключены, то тенденция к возвращению белка в нативное состояние (ренатурация) проявляет себя сразу же по прекращении действия денатурирующего агента.

Если Д. по существу представляет собой физ. переход упорядоченность — беспорядок, то в ренатурации ярко проявляется биол, особенность белков — способность к самоорганизации, путь к-рой определен строением полипептидной цепи, т. е. наследственной информацией. В условиях живой клетки данная информация, вероятно, является решающей для преобразования беспорядочной полипептидной цепи во время или после ее биосинтеза на рибосоме в нативную молекулу белка.

Библиография: Белицер В. А. Макроструктура и денатурационные превращения белков, Укр. биохим, журн., т. 24, в. 2, с. 290, 1962, библиогр.;

Жоли М. Физическая химия денатурации белков, пер. с англ., М., 1968, библиогр.;

Птицын О. Б. Физические принципы самоорганизации белковых цепей, Усп. совр, биол., т. 69, в. 1, с. 26, 1970, библиогр.; Anfinsen С. В. The formation and stabilization of protein structure, Biochem. J., v. 128, p. 737, 1972, bibliogr.; Anfinsen G. B. a. Scheraga H. A. Experimental and theoretical aspects of protein folding, Advanc. Protein Chem., v. 29, p. 205, 1975, bibliogr.; Morawetz H. Rate of conformational transitions in biological macromolecules and their analogs, ibid., v. 26, p. 243, 1972, bibliogr.

Читайте также:  Много мочевой кислоты в моче причины и лечение

Источник: Большая Медицинская Энциклопедия (БМЭ), под редакцией Петровского Б.В., 3-е издание

Рекомендуемые статьи

Источник

Что такое денатурация белка

Денатурация белка — это процесс, который связан с нарушением вторичной, третичной, четвертичной структур молекулы под воздействием разных факторов.

денатурация белка

Особенности процесса

Он сопровождается разворачиванием полипептидной связи, которая в растворе изначально представлена в виде беспорядочного клубка.

Процесс денатурации белка сопровождается утрачиванием гидратной оболочки, выпадением белка в осадок, утрачиванием им нативных свойств.

Среди основных факторов, которые провоцируют процесс денатурации, выделим физические параметры: давление, температуру, механическое действие, ионизирующее и ультразвуковое излучение.

Денатурация белка происходит под воздействием органических растворителей, минеральных кислот, щелочей, солей тяжелых металлов, алкалоидов.

температура денатурации белков

Виды

В биологии выделяют два варианта денатурации:

  • Обратимая денатурация белка (ренатурация) предполагает процесс, в котором денатурированный белок после устранения всех денатурирующих веществ восстанавливается в исходную структуру. В этом случае в полном объеме возвращается биологическая активность.
  • Необратимая денатурация предполагает полное разрушение молекулы, даже после удаления из раствора денатурирующих реагентов физиологичная активность не возвращается.

Особенности денатурированных белков

После того как произошла денатурация белка, он получает определенные свойства:

  1. В сравнении с нативной белковой молекулой увеличивается количество функциональных либо реактивных групп в молекуле.
  2. Уменьшается растворимость и процесс осаждения белков, чему способствует потеря водной оболочки. Происходит разворачивание структуры, появляются гидрофобные радикалы, наблюдается нейтрализация зарядов полярных фрагментов.
  3. Меняется конфигурация белковой молекулы.
  4. Утрачивается биологическая активность, причиной этого будет нарушение нативной структуры.

обратимая денатурация белков

Последствия

После денатурации происходит переход нативной компактной структуры в рыхлую развернутую форму, упрощается проникновение к пептидным связям ферментов, необходимых для разрушения.

Конформация белковых молекул определяется возникновением достаточного количества связей между разными участками определенной полипептидной цепочки.

Читайте также:  Скудные месячные может ли это быть причиной беременности

Белки, состоящие из достаточного количества атомов, которые находятся в непрерывном хаотичном движении, способствует определенным перемещениям частей полипептидной цепи, что вызывает нарушение общей структуры белков, снижение его физиологических функций.

Белки имеют конформационную лабильность, то есть предрасположенность к незначительным изменениям конформации, происходящим в результате обрыва одних и образования других связей.

Денатурация белка приводит к изменениям его химических свойств, способности вступать во взаимодействие с другими веществами. Наблюдается изменение пространственной структуры и участка, непосредственно контактирующего с иной молекулой, и всей конформацией в целом. Наблюдаемые конформационные изменения имеют значение для функционирования белков в живой клетке.

Механизм разрушения

Процесс денатурации белка предполагает разрушение химических (водородных, дисульфидных, электростатических) связей, стабилизирующих высшие уровни организации молекулы белка. В результате этого меняется пространственная структура белка. Во многих ситуациях не наблюдается разрушения его первичной структуры. Это дает возможность после раскручивания полипептидной цепи стихийно скручиваться протеину, создавая «случайный клубок». В подобной ситуации наблюдается переход к беспорядочному состоянию, имеющему существенные отличия от нативной конформации.

процесс денатурации белков

Заключение

Температура денатурации белков превышает 56 градусов Цельсия. Типичными признаками прохождения необратимой денатурации белковых молекул считаются снижение растворимости и гидрофильности молекул, повышение оптической активности, понижение стойкости белковых растворов, увеличение вязкости.

Денатурация вызывает агрегацию частиц, они могут выпадать в осадок. Если на белок действует денатурирующий агент на протяжении незначительного временного промежутка, высока вероятность восстановления нативной белковой структуры. Данные процессы широко используют при переработке продуктов питания, консервировании, изготовлении обуви, одежды, во время сушки фруктов и овощей. Денатурацию используют в ветеринарии, медицине, клинике, фармации, при проведении биохимических исследований, связанных с осаждением в биологическом материале протеина. Далее проводится идентификация в исследуемом растворе небелковых и низкомолекулярных инстанций, в результате чего можно установить количественное содержание веществ. В настоящее время ищут способы защиты белковых молекул от разрушения.

Источник